Es una proteína pequeña, formada por tres aminoácidos (tripéptido): cisteína, ácido glutámico y glicina. Se produce en forma natural en las células animales y lo podemos obtener de la dieta diaria en alimentos tales como frutas y vegetales frescos o congelados, pescados, carnes, espárragos, curri, aguacate y nueces.Tener adecuadas concentraciones de glutatión en el organismo nos ayuda a mantener, principalmente, un equilibrio óptimo en la eliminación de radicales libres, efecto antioxidante, así como auxiliar para la desintoxicación de las células del hígado debido a queésta proteína tiene una excelente capacidad de reaccionar con sustancias tóxicas (acetaminofén, cobre, cadmio y paracetamol) y favorecer su eliminación. Dscubierto por F.G. Hopkins en 1921.

   <(F.): Glutathion: substance de l’organisme de nature peptidique (constituée d’acide aminé) et servant au transport de l’hydrogène. Le glutathion, présent dans tous les tissus de l’organisme, est synthétisé par une enzyme, la glutathion-synthétase, à partir de trois acides aminés, l’acide glutamique, la cystéine et la glycine. Il existe alors sous une forme oxydée (contenant de l’oxygène), sur laquelle une autre enzyme, la glutathion-réductase, peut fixer l’hydrogène, ce qui commue le glutathion en former réduite (sans oxygène). Le glutathion réduit protège les cellules contre l’oxydation, par exemple contre l’action toxique des radicaux libres tel que le peroxyde d’hydrogène (eau oxygénée). Dans le cas précis des globules rouges, il empêche l’hémoglobine d’être oxydée en méthémoglobine, laquelle est incapable de transporter l’oxygène. Un déficit héréditaire en glutathion-synthétase provoque une anémie hémolytique (tendance à la destruction des globules rouges du fait d’une anomalie de ces derniers).

   <(In.): Glutathione: the tripeptide glutamylcysteinylglycine. It contains an unusual peptide linkage between the carboxyl group of the glutamate side chain and the amine group of cysteine. The concentration of glutathione in animal cells is 5mM and its sulphydryl group is kept largely in the reduced state. This allows it to act as a sulphydryl buffer, reducing any disulphide bonds formed within cytoplasmic proteins to cysteines. Hence, few, if any, cytoplasmic proteins contain disulphide bonds. Glutathione is also important as a cofactor for the enzyme glutathione peroxidase, in the uptake of amino acids and participates in leucotriene synthesis.

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